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Département Biologie Cellulaire

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  • Mardi 6 janvier 2015 10:00-11:00 - Patrice Paul HAMEL - The Ohio State University, Department of Molecular Genetics and Department of Molecular and Cellular Biochemistry

    Disulfide bond formation and reduction in the chloroplast lumen

    Résumé : Photosynthesis in plants and algae occurs in the thylakoid, a membrane bound compartment in the chloroplast. The thylakoid membrane is a specialized membrane converting light energy into ATP and reducing power. This process requires the operation of multimeric protein complexes and numerous bound pigments and cofactors. A fundamental problem in plant biology concerns how these complexes are assembled and the cofactors bound to the proper subunit. The occurrence of disulfide-bonded proteins in the thylakoid suggests that thiol/disulfide chemistry in this compartment might be required for the assembly and/or activity of the complexes involved in photosynthesis. However the molecular identity of the redox components controlling thiol-disulfide exchange reactions and their importance for photosynthesis has remained unknown. In the plant Arabidopsis thaliana, we have identified LTO1 (Lumen Thiol Oxidase 1), a disulfide bond forming enzyme at the thylakoid membrane. A relevant target of LTO1 is PsbO, a subunit of Photosystem II, a multimeric complex needed for light capture. We show that LTO1 catalyze the formation of a disulfide bond in PsbO, a key step for the assembly of Photosystem II. In the green alga Chlamydomonas reinhardtii, CCS5 (Cytochrome C Synthesis 5) is a thylakoid membrane anchored protein with a lumen facing thioredoxin-like domain. We show that CCS5 is a component of a trans-thylakoid redox pathway and is recruited for the biogenesis of cytochromes c, which are hemoproteins involved in photosynthesis. CCS5 operates by reducing a disulfide at the heme binding site of apocytochrome c, a prerequisite for holocytochrome c assembly. Our results highlight the role of thiol-disulfide chemistry as a catalyzed process in the biogenesis of the photosynthetic chain.
    Publications récentes : Reynolds, N. M., Ling, J., Roy, H., Banerjee, R., Repasky, S., Hamel, P. and Ibba, M. (2010) Cell specific differences in the requirements for translation quality control. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 107, 4063-4068 Gabilly, S., Dreyfuss, B., Karamoko, M., Corvest, V., Kropat, J., Page, M.D., Merchant S. and Hamel, P. (2010) CCS5, a thioredoxin-like protein involved in the assembly of plastid c-type cytochromes. J. Biol. Chem. 285, 29738– 29749 Corvest, V., Murray, D.A., Bernard, D.G., Knaff, D.B., Guiard, B and Hamel, P. (2010) c-type cytochrome assembly in Saccharomyces cerevisiae : a key residue for apocytochrome c1/lyase interaction. Genetics 186, 561–571 Gabilly, S., Kropat, J., Karamoko, M., Page, M.D., Nakamoto, S., Merchant, S. and Hamel, P. (2011) A novel component of the disulfide reducing pathway required for cytochrome c assembly in plastids. Genetics 187, 793–802 Barbieri, M.R., Larosa, V., Nouet, C., Subrahmanian, N., Remacle, C. Hamel, P. (2011) A forward genetic screen identifies mutants deficient for mitochondrial complex I in Chlamydomonas reinhardtii. Genetics 188, 349-358 Karamoko, M., Cline.,S. Redding, K., Ruiz, N. and Hamel, P. (2011) Lumen Thiol Oxidoreductase 1, a disulfide bond forming catalyst, is required for the assembly of photosystem II in Arabidopsis. Plant Cell 23, 4462-4475 Corvest, V., Murray, D.A., Hirasawa, M., Knaff, D.B., Guiard, B. and Hamel, P. (2012) The flavoprotein Cyc2p, a mitochondrial cytochrome c assembly factor, is a NAD(P)H-dependent heme reductase. Mol. Microbiol. 83, 968-980 Soto, I. C., Fontanesi, F., Myers, R. S., Hamel, P. and Barrientos, A. (2012) A Heme-sensing mechanism in the translational regulation of mitochondrial cytochrome c oxidase biogenesis. Cell Metab. 16, 801-813 Duarte-Sanmiguel S., Arango, D., Parihar A., Hamel, P., Rumana, Y and Doseff A. (2013) Apigenin protects LPS-induced inflammation in endothelial cells by i
    invité par Genevieve Dujardin (Biologie Cellulaire]

    Lieu : salle des séminaires du CGM - Bâtiment 26, campus de Gif sur Yvette

  • Vendredi 29 mai 2015 11:00-13:00 - Hakim MIREAU - INRA Versailles

    Adaptation of nuclear-encoded PPR genes to certain mitochondrial genetic variations in plants

    Résumé : Invité par Nathalie Bonnefoy.
    Mitochondria arose from an endosymbiotic event that led to the domestication of -proteobacteria by the ancestor of the eukaryotic cells. Over the course of evolution, nuclear-encoded functions evolved to control the biology of this highly specialized organelle. The establishment of the nucleo-mitochondrial dialogue was a complex and multi-step process about which we know very little today. In this presentation, I will present two examples through which plant mitochondria likely influenced the emergence of certain members of nuclear-encoded PentatricoPeptide Repeat (PPR) genes. PPR genes represent a very large family of RNA binding proteins in plants that have been shown to take part in virtually all posttranscriptional RNA processing steps necessary for proper expression of organellar genomes.

    Lieu : Salle Prévost bâtiment 23 - Campus Gif

  • Vendredi 5 juin 2015 11:00-13:00 - Erika ISONO - Plant Systems Biology, Technische Universität München

    Role of Arabidopsis AMSH deubiquitinating enzymes in endocytic- and autophagic degradation pathways

    Résumé : Invitée par Grégory Vert
    Regulated and selective protein degradation is essential for eukaryotic organisms. Posttranslational modifications by ubiquitin, or ubiquitination, serves primarily as signal for protein degradation, by either the 26S proteasome or vacuolar proteases. Whereas most of the ubiquitinated cytosolic proteins are degraded by the 26S proteasome, membrane-bound proteins are committed for degradation in the vacuole by the endocytic or autophagic protein degradation pathway.
    Ubiquitination is a strictly controlled process, in which the ubiquitination status of a given target protein can be regulated by both ubiquitinating- and deubiquitinating enzymes (DUBs). DUBs are important for ubiquitin processing and recycling but can also actively contribute to the regulation of protein stability. As past studies has focused more on the function of ubiquitinating enzymes rather than DUBs, little is yet known about the regulatory mechanisms or substrates of these enzymes.
    Our research aims to understand the function of Associated Molecule with the SH3 domain of STAM (AMSH) proteins that are conserved metalloprotease-DUBs. Our studies to date showed that AMSH proteins function together with core components of the endocytic degradation pathway. Physiological and cell biological analyses of amsh mutants in Arabidopsis revealed a role of AMSH proteins in endocytic- and autophagic degradation pathways and thus suggest a pivotal function for these DUBs in physiological processes regulated by intracellular trafficking.

    Lieu : Salle Prévost bâtiment 23 - Campus Gif

  • Jeudi 25 juin 2015 14:00-16:00 - Vincent MIROUSE - Université de Clermont

    JAK-STAT and eptihelial morphogenesis : a new mechanism for tissue elongation

    Résumé : Tissue elongation and its control by spatiotemporal signals is a major developmental issue. Current model proposes that Drosophila ovarian follicular epithelium elongation requires the planar polarization of the basal domain cytoskeleton and the extra-cellular matrix, a polarization related to a dynamic process of rotation around the anteroposterior axis. However, careful kinetic analysis of various mutants, including Dystrophin and Dystroglycan, indicates that neither the basal planar polarization nor rotation are required for a first phase of follicle elongation. Rather, a double gradient of JAK/STAT signalling emanating from follicle poles is required for early elongation. JAK-STAT controls an apical pulsatory activity, and disturbing myosinII activity affects both pulsation and early elongation, suggesting that the pulsing acts as a pulling force at follicle extremities. This force drives cell rearrangements oriented towards the elongation axis without any planar cell polarization of the apical domain. Thus, a gradient of apical contractility controlled by a morphogen can trigger epithelial tissue elongation without any planar cell polarity requirement.

    Lieu : Salle Prévost bâtiment 23 - Campus de Gif Sur Yvette

  • Jeudi 10 septembre 2015 15:30-16:30 - Janneke BALK - John Innes Center, Norwich, UK

    Persulfide metabolism and transport for the assembly of iron-sulfur proteins

    Résumé : Pour plus d’information sur Janneke BALK :
    invitée par Sébastien THOMINE

    Lieu : Auditorium Bâtiment 21 - Campus de Gif

  • Vendredi 22 janvier 2016 11:00-13:00 - Fulvio Reggiori - Dept of Cell Biology, University of Groningen

    Viral infections reveal the extent of unconventional functions of the autophagy proteome

    Résumé : Autophagy is primarily a catabolic process that is tightly regulated by the orchestrated action of the autophagy-related (ATG) proteins. For a long time it has been assumed that ATG proteins were exclusively involved in autophagy but recent evidences indicate that some of them have also autophagy-independent cellular and organismal roles. We have undertaken an unbiased approach to explore the extent of the unconventional functions of the ATG proteins. We have generated a siRNA library to specifically target all ATG proteins in order to determine the effects of the depletion of each ATG proteome component on the replication of 6 viruses belonging to 6 different virus families, in two diverse cell lines. Our screen reveals that up to 36% of the ATG proteins significantly alter the replication of at least one virus in an unconventional fashion in both tested cell lines and that even more ATG proteins have tissue-specific unconventional functions. Detailed analysis of two candidates revealed an undocumented role of ATG13 and FIP200 in controlling picornavirus replication that is independent of the function of these two proteins in autophagy as part of the ULK complex. Altogether, the surprisingly high number of unveiled ATG gene-specific, tissue-specific and pathogen-specific functions of the ATG proteins calls for caution about interpretations in past and future studies, which rely solely on the depletion of a single ATG protein to specifically ablate autophagy.

    Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Gif

  • Vendredi 29 janvier 2016 11:00-13:00 - Mathias Faure - Inserm Lyon - Centre International de Recherche en Infectiologie (CIRI)

    Use of Pathogens to better understand Autophagy and vice versa

    Résumé : In mammalian cells, regulation of Autophagy, a lysosomal-dependent catabolic process, involves dozens of proteins including those of the ATG (AuTphaGy-related) family. Essential for the maintenance of cellular homeostasis, autophagy is also a crucial cell-autonomous defense mechanism to fight intracellular pathogens. However, several microorganisms have evolved strategies to exploit autophagy to facilitate their own replication. By determining autophagy protein-pathogen protein interactions, we try to understand how autophagy can either control or facilitate infections, what can also give a better insight on how cellular autophagy is orchestrated.

    Lieu : Bibliothèque - bâtiment 34 - Campus de Gif

  • Vendredi 5 février 2016 11:00-13:00 - Carole Peyssonnaux - Institut Cochin, Paris

    Homéostasie du fer : rôle de l’hepcidine et des facteurs HIFs (Hypoxia Inducible Factors)

    Résumé : Iron is an essential nutrient and is critical for a multitude of biological processes (DNA synthesis, mitochondrial respiration, oxygen transport, storage and metabolism…). Because of its high reactivity, however, iron can also be toxic and excessive iron levels must be avoided. At the same time, minimal iron quantities need to be ensured. Thus, iron levels are tightly regulated in order to meet minimal iron requirements, without reaching dangerously elevated concentrations. Hepcidin is the key iron hormone, mainly produced by the liver, regulating systemic iron homeostasis.
    Iron is required as a cofactor for the oxygen-binding proteins such as hemoglobin, into red blood cells. Given the links between oxygen transport and iron metabolism, associations between the physiology of hypoxic response, and the control of iron availability need to take place. HIF transcription factors are central mediators of cellular adaptation to critically low oxygen levels (=hypoxia). Our team unravels the role of HIF-2 in iron metabolism as critical regulators of iron absorption in the intestine and in systemic iron homeostasis by downregulating hepcidin, the major iron regulatory hormone.

    Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Campus de Gif

  • Vendredi 18 mars 2016 11:00-13:00 - Mario PENDE - Institut Necker Enfants Malades, Paris

    mTOR pathophysiology in rare human diseases of growth and senescence

    Résumé : The mammalian Target Of Rapamycin (mTOR) is a master regulator of growth. mTOR is a serine/threonine protein kinase that exists in two distinct complexes in the cell (mTORC1 and mTORC2) and transduces virtually all anabolic signals from the environement : nutrients, such as glucose and amino acids, growth factor peptides, such as insulin and insulin like growth factors, oxygen, mitochondrial metabolites, energy status. mTOR is required to sustain cell responses to nutrient availability including cell growth, proliferation, macromolecule biosynthesis, and suppress autophagy. During the past ten years we have generated and characterized a wide panel of mouse mutants in the mTOR pathway. We were involved in revealing specific and interesting phenotypes that increased our knowledge of mTOR roles in pathophysiology : mutants with small cells (Pende et al., 2000 ; Ohanna et al., 2005), mutants resistant to tumorigenesis in specific tissues and after specific oncogenic insults (Alliouachene et al., 2008 ; Panasyuk et al., 2012), mutants with muscle dystrophy (Risson et al., 2009), mutants mimicking caloric restriction and promoting longevity (Aguilar et al., 2007), mutants with altered insulin action (Panasyuk et al., 2012 ; Treins et al., 2012).
    The overall goal of our current research is twofold. From one hand we want to better understand fundamental processes including cell size control and organismal longevity. To this end we want to determine the molecular targets of the mTORC1/S6 kinase cassette that may explain the alterations in cell size and lifespan when these kinases are deregulated. From the other hand we want to understand and cure rare human genetic diseases that arise from pathological changes in the activity of the mTOR pathway or that may benefit from therapeutical intervention on this pathway. These diseases include metabolic diseases, lysosomal storage diseases and Tuberous Sclerosis Complex. The crosstalk between mTOR and Hippo/YAP pathways in the pathogenesis of Tuberous Sclerosis Complex will be described.
    Invité par Jacques MONTAGNE

    Lieu : Salle Bibliothèque - bâtiment 34 - Campus de Gif

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  • Lundi 28 septembre 2015 14:00-17:00 - Laras Pitayu - I2BC - Département Biologie Cellulaire

    Mitochondrial Disorders Linked to mtDNA instability : From Therapy to Mechanism

    Résumé : L’instabilité d’ADN mitochondrial (ADNmt) peut être quantitative avec la déplétion de l’ADNmt ou qualitative avec des délétions de l’ADNmt. Ces anomalies sont une des causes les plus communes des maladies mitochondriales. Un des gènes qui contrôle la stabilité et le maintien de l’ADNmt est POLG. Ce gène code pour la polymerase gamma mitochondriale. Chez l’homme, les mutations dans le gène POLG sont liées aux maladies mitochondriales telle que ; l’insuffisance hépatique, le syndrome d’Alpers, le PEO ou Progressive External Ophtalmoplegia, la neuropathie sensorielle et l’ataxie. Des mutations dans le gène POLG sont aussi associées au syndrome de Parkinson. Aujourd’hui, il n’existe aucune thérapie pour ces maladies.
    Compte tenu de la conservation évolutive de la fonction mitochondriale de la levure à l’homme, nous avons utilisé deux organismes modèles, Saccharomyces cerevisiae et Caenorhabditis elegans, pour identifier des molécules chimiques capables de compenser l’instabilité de l’ADNmt liée à des mutations du gène POLG dans des fibroblastes d’un patient. Nous avons trouvé trois molécules candidates potentielles : MRS2, MRS3 et MRS4, à partir d’un criblage primaire chez la levure, en utilisant une chimiothèque d’environ 2000 molécules chimiques. MRS3 est la molécule candidate la plus efficace pour la stabilization d’ADNmt chez des mutants POLG de la levure, du champignon filamenteux, du nématode et sur des fibroblastes de patients. MRS3, ou clofilium tosylate (CLO), est un agent antiarrhytmique, médicament pour soigner les troubles du rythme cardiaque. Dans cette étude, nous avons aussi montré que deux autres antiarrhythmiques appartenant à la même classe que CLO avaient un effet positive chez un mutant POLG de C. elegans.
    En utilisant une approche de chemogénomique chez la levure, nous avons identifié Fis1, un acteur de la fission mitochondriale qui pourrait être impliqué dans la mode d’action de CLO. Fis1 est requise pour la viabilité cellulaire en concentration légèrement toxique de CLO et nécessaire pour la stabilisation de l’ADNmt par CLO. L’ensemble de ces résultats a montré que CLO pourrait être la première molécule chimique qui stimule la réplication de l’ADNmt et qui pourrait être développée pour le traitement des maladies liées à des mutations dans le gène POLG. Ces résultats ont aussi permis de mettre en évidence une nouvelle connexion entre réplication de l’ADNmt et la fission mitochondriale.
    Mots-clés : instabilité de l’ADNmt, POLG, clofilium tosylate, repositionnement thérapeutique.

    Lieu : Salle de Conférences Angelos Kalogeropoulos - Bâtiment 400, Campus Orsay

  • Jeudi 15 octobre 2015 14:00-17:00 - Damien GARRIDO - I2BC - Département Biologie Cellulaire

    L’étude de l’homéostasie lipidique chez la drosophile

    Résumé : Le métabolisme des acides gras (AG) est crucial dans le maintien de l’homéostasie. Son implication dans des processus tels que la signalisation, le stockage énergétique, l’isolation thermique, la régulation du comportement ne révèle qu’une fraction de la complexité et de la variabilité des rôles dans lesquels il peut être associés. En outre, ce métabolisme est dérégulé dans de nombreuses pathologies, diabète, obésité, cancers,... C’est pourquoi les enzymes de ce métabolisme, constituent des cibles attractives pour développer de nouveaux traitements. Cependant les conséquences de ces dérégulations sur l’organisme sain sont encore mal connues, surtout à l’échelle de chaque organe.
    L’objectif de ma thèse était d’évaluer comment le métabolisme des AGs participe à la régulation de l’homéostasie au sein d’un organisme entier. Pour cela, j’ai utilisé les possibilités génétiques du modèle drosophile dont le métabolisme est comparable à celui des mammifères.

    Lieu : Salle de séminaire - Batiment 26, campus de Gif

  • Mercredi 21 septembre 2016 14:00-17:00 - Céline JENZER - I2BC

    Physiopathologie de l’autophagie au cours du développement embryonnaire de Caenorhabditis elegans

    Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-yvette

  • Lundi 26 septembre 2016 13:30-17:00 - Zehua SONG

    Agents antimicrobiens ciblant le complexe III de la chaine respiratoire mitochondriale : Études des déterminants structuraux de la sensibilité différentielle et du développement de la résistance

    Résumé : Le complexe bc1 de la chaine respiratoire mitochondriale est une bonne cible thérapeutique pour traiter le paludisme car cette enzyme est essentielle au parasite. L’atovaquone est le seul médicament antipaludique ciblant ce complexe. L’émergence de résistance à l’atovaquone rend urgente l’étude de nouveaux inhibiteurs tels que les ELQs (Endochin-like Quinolones).
    Pour étudier la liaison des inhibiteurs dans les sites actifs du complexe bc1 et l’effet de mutations de résistance, nous utilisons la levure comme modèle et nous combinons approche mutationnelle et analyse structurale in silico. Dans ce travail, nous avons analysé la relation entre mutations de résistance à l’atovaquone et perte de fonction. Nous avons étudié le mode d’action d’un nouveau type d’inhibiteur (ELQ-400) et montré que cet antipaludique cible les deux sites actifs du complexe bc1, ce qui rend l’apparition de résistance peu probable. Nous avons modifié génétiquement l’enzyme de levure pour qu’elle mime mieux celle du parasite, et obtenir par là un outil encore meilleur pour l’étude des inhibiteurs et des mutations de résistance.

    Lieu : Salle de séminaire, sous-sol - Bâtiment 26, Campus d’Orsay

  • Mardi 15 novembre 2016 14:00-17:00 - Arthur MOLINES - I2BC

    Organisation du réseau cortical de microtubules chez Arabidopsis thaliana : contribution des protéines EB1 et MAP65-1

    Résumé : In plants, microtubules form a highly organized network involved in their development and adaptation to the environment. However, the molecular mechanisms sustaining the overall microtubule network organization remain elusive. Microtubule-End-Binding 1 (EB1) proteins participate in directional root growth in Arabidopsis thaliana, but a connection to the underlying microtubule array has not been established yet. We show here that EB1 proteins contribute to the organization of cortical microtubules in growing epidermal plant cells, without strongly modulating microtubule dynamics. Using super-resolution STED microscopy, we also demonstrate a significant reduction of the microtubule bundling activity in cytoplasmic-EB1-deficient plants, suggesting a role of those proteins in microtubule nucleation or zippering. In addition, we observe root growth defects along with a hypersensitivity to medium hardness in EB1-deficient plants, indicating a link between microtubule array architecture and mechanical sensing. We have further explored the link between microtubule bundling and microtubule network organization in mutant plants lacking functional MAP65-1/PRC1/ASE1, a protein well known for its microtubule bundling activity in vitro. It appears that the microtubule network is disorganized in those mutants while the number of bundles is reduced. We have also assessed the intrinsic function of EB1b on microtubule dynamic instability and also the possible cooperativity between EB1b and MAP65-1 in bundle formation using a cell free system. Unexpectedly, while mammalian EB1 promotes microtubule dynamicity, plant EB1b seems to reduce it. Altogether, our results support a model that EB1 proteins are involved in the balance between thigmotropism and gravitropism through the maintenance of cortical-microtubule bundling and organization.
    Directeur de thèse : Fréderic Coquelle
    Equipe : Béatrice SATIAT-JEUNEMAITRE - Dynamique de la Compartimentation cellulaire dans les cellules de plantes supérieures

    Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-yvette

  • Mardi 29 novembre 2016 09:30-11:00 - Alexis De Angeli

    Transport intracellulaire d’anions

    Résumé : Soutenance HDR
    Equipe Sébastien THOMINE : Approches Intégratives du Transport des Ions

    Lieu : Auditorium - Bâtiment 21, campus de Gif

  • Vendredi 16 décembre 2016 14:00-16:30 - Alba Yurani TORRES ESPINOSA - I2BC

    Lien entre signalisation JAK/STAT, remodelage cellulaire et extrusion d’un groupe de cellules épithéliales dans l’ovaire de drosophile

    Résumé : Les cellules épithéliales changent en forme et en nombre au cours de divers processus morphogénétiques pendant le développement. La dynamique du réseau d’acto-myosine en interaction directe avec les jonctions adhérentes (JA) est à la base de ces mouvements cellulaires. Cependant, les mécanismes qui régulent cette dynamique cellulaire et moléculaire dans l’espace et le temps sont peu étudiés. Durant les stades précoces de l’ovogenèse chez la drosophile, le follicule ovarien est une sphère composée d’un un cyste germinal recouvert d’un épithélium folliculaire monocouche d’origine somatique. Aux pôles de cette structure, un groupe de cellules, les Cellules Polaires (CP), sont produites en excès (3-6 cellules) au début de l’ovogenèse, et ensuite subissent une mort cellulaire programmée apoptotique entre les stades 2 et 4 de l’ovogenèse. De cette façon, à partir du stade 5 tous les pôles contiendront 2CP. Les CP sont l’unique source de sécrétion du ligand de la voie de signalisation JAK/STAT, Unpaired. Notre équipe a démontré que l’activation autonome et non-autonome cellulaire de la voie JAK/STAT est nécessaire pour l’apoptose développementale des CP. Grâce à l’utilisation de l’imagerie confocale en temps réel ainsi que sur des tissus fixés, j’ai établi une séquence d’évènements stéréotypés qui a lieu pendant l’élimination des CP surnuméraires. Trois phases ont été identifiées dans cette séquence : 1) une phase lente de remodelage cellulaire dépendante de la voie de signalisation JAK/STAT au cours de laquelle chaque CP à être éliminée est totalement enveloppée par les CP voisines (plus de 7h) ; 2) une phase d’activation de la cascade canonique de l’apoptose, commençant lorsque la PC est entièrement enveloppée, suivie d’un détachement puis d’une extrusion latérale des corps apoptotiques (1h) ; et 3) une phase de phagocytose des corps apoptotiques par les Cellules Folliculaires (CF) voisines (plus de 5h). Ensuite, en utilisant une approche gènes candidats, j’ai effectué des perturbations génétiques de la Myosine, de la Cadhérine et de différents régulateurs de l’Actine dans les CF et/ou dans les CP, ainsi que des analyses de la dynamique de certaines de ces molécules. Ces expériences m’ont permis de déterminer que la fonction de ces molécules est nécessaire dans les CF pour le processus d’élimination des CP surnuméraires. Finalement un lien entre la signalisation JAK/STAT et la dynamique de la Myosine a été mis en évidence.
    Equipe Anne MArie PRET : Signalisation Cellulaire et Morphogenèse

    Lieu : Auditorium - Bâtiment 21, Campus de Gif

  • Vendredi 9 octobre 2015 09:00-18:00 -

    3ème journée du département de Biologie Cellulaire : « Degradative mechanisms in the control of cellular processes »

    Résumé :

    Nous avons le plaisir de vous convier à la troisième journée du Département de Biologie Cellulaire de l’I2BC qui se tiendra le Vendredi 9 octobre 2015 à l’auditorium IMAGIF au bât. 21 sur le campus de Gif sur yvette.

    Le thème de cette journée sera "Degradative mechanisms in the control of cellular processes".
    Nous aurons l’honneur d’accueillir et d’écouter Thorsten HOPPE (CECAD/Cologne Cluster of Excellence in Cellular Stress Responses in Aging-associated Diseases & Institute for Genetics, Germany) et John CHRISTIANSON (Ludwig Institute for Cancer Research, University of Oxford, UK).

    Nous aurons également deux présentations d’équipes I2BC d’autres départements : Audrey ESCLATINE, département Virologie et Carmela GIGLIONE département Génome.

    Vous trouverez en pièce jointe le programme provisoire de cette journée.

    Bien cordialement,

    Le Comité d’animation scientifique du Département de Biologie Cellulaire,
    Sylvie HERMANN
    Benoît D’AUTREAUX
    Sébastien THOMINE

    Lieu : Auditorium Bâtiment 21 - Campus Gif

  • Vendredi 2 décembre 2016 09:00-18:30 -

    4th annual meeting of the Cell Biology Department

    Résumé : Chers collègues,
    Nous avons le plaisir de vous convier à la quatrième journée du Département de Biologie Cellulaire de l’I2BC qui se tiendra le Vendredi 2 décembre 2016 à l’auditorium IMAGIF au bât. 21 sur le campus de Gif sur yvette.
    Le thème de cette journée sera "Dynamics of organelles".
    Nous aurons le plaisir d’accueillir et d’écouter Ludger JOHANNES (Institut Curie, Paris), Heidi MCBRIDE (Mc Gill University, Québec) et Francesca GIORDANO (Institut Jacques Monod, Paris).
    Nous aurons également une présentation d’équipe I2BC d’un autre département : Christophe LE CLAINCHE (département B3S).
    Vous trouverez ci-dessous le programme de cette journée.

    Bien cordialement,
    Le Comité d’animation scientifique,
    Benoît D’AUTREAUX
    Brigitte MEUNIER
    Sébastien THOMINE

    Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-yvette

  • Vendredi 17 novembre 09:00-19:00 -

    5ème journée du département de Biologie Cellulaire

    Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-yvette

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