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Accueil > Départements > Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale > Stéphane BRESSANELLI : Interactions et mécanismes d’assemblage des protéines et des peptides

Interactions protéines-nanoparticules

Nos travaux récents (collaboration CEA DSV/DSM) réalisés dans le cadre du Programme de Toxicologie ont permis de développer une méthodologie originale permettant de mieux comprendre les mécanismes d’adsorption des protéines sur les nanoparticules de silice. Le principe consiste, partant d’un extrait de protéines marquées au souffre 35 mis en contact avec des nanoparticules, à identifier par analyse protéomique (gel 2D), les listes de protéines adsorbées et non-adsorbées. Le grand nombre de protéines identifiées dans le deux groupes (> 30), nous a permis de 1) effectuer une analyse statistique comparative nous permettant d’identifier les déterminants physico-chimiques de l’adsorption/non-adsorption ; 2) réaliser des simulations de dynamique moléculaires afin d’étudier la flexibilité des protéines d’intérêt. Cette approche combinant les propriétés physico-chimiques et structurales des deux groupes de protéines a été validée avec des nanoparticules de SiO2commerciales. Notre analyse a montré l’importance des résidus arginine dans l’adsorption, en accord avec un mécanisme d’adsorption basé sur les interactions électrostatiques. Par ailleurs, la forte teneur en acides aminés aromatiques chez les protéines non adsorbées a été directement corrélée à leur forte structuration due notamment à la présence de nombreuses interactions π-π.

Interactions protéines-nanoparticules

Nos données ont permis de démontrer l’hypothèse d’une importance primordiale du caractère flexible des protéines pour leur adsorption. Nous avons ainsi pu affiner le modèle d’adsorption des protéines (Mathé et al., 2013).

Publications

  1. Klein G, Devineau S, Aude J C, Boulard Y, Pasquier H, Labarre J, Pin S, Renault J P. Interferences of Silica Nanoparticles in Green Fluorescent Protein Folding Processes. Langmuir. 2016. 32 : 195–202.
  2. Scrima N, Lepault J, Boulard Y, Pasdeloup D, Bressanelli S, Roche S. Insights into herpesvirus tegument organization from structural analyses of the 970 central residues of HSV-1 UL36 protein. J. Biol. Chem. 2015. 290 : 8820–8833.
  3. Tassali N, Kotera N, Boutin C, Léonce E, Boulard Y, Rousseau B, Dubost E, Taran F, Brotin T, Dutasta J-P, Berthault P. Smart detection of toxic metal ions, Pb2+ and Cd2+, using a 129Xe NMR-based sensor. Anal. Chem. 2014. 86 : 1783–1788.
  4. Dubost E, Dognon J-P, Rousseau B, Milanole G, Dugave C, Boulard Y, Léonce E, Boutin C, Berthault P. Understanding a host-guest model system through ¹²⁹Xe NMR spectroscopic experiments and theoretical studies. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2014. 53 : 9837–9840.
  5. Mathé C, Devineau S, Aude J-C, Lagniel G, Chédin S, Legros V, Mathon M-H, Renault J-P, Pin S, Boulard Y, Labarre J. Structural Determinants for Protein adsorption/non-adsorption to Silica Surface. PLoS ONE. 2013. 8 : e81346.
  6. Dubost E, Kotera N, Garcia-Argote S, Boulard Y, Léonce E, Boutin C, Berthault P, Dugave C, Rousseau B. Synthesis of a functionalizable water-soluble cryptophane-111. Org. Lett. 2013. 15 : 2866–2868.
  7. Devineau S, Boulard Y, Labarre J. Protéines et nanoparticules, ça colle... ou pas. Biofutur. 2013.

Contact


BOULARD Yves [Chercheur - CEA]
Equipe Bressanelli S. - Interactions et mécanismes d'assemblage des protéines et des peptides
01 69 08 35 84 Saclay - Bât 532

par webmaster - publié le , mis à jour le