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Accueil > Départements > Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale > Herman VAN TILBEURGH : Fonction et Architecture des Assemblages Macromoléculaires

Herman VAN THILBEURGH : Présentation de l’équipe

Présentation de l’équipe

L’équipe FAAM étudie les mécanismes impliqués dans les processus biologiques au niveau moléculaire en utilisant des techniques structurales et biochimiques. Nous utilisons la cristallographie aux rayons X pour analyser la structure atomique des protéines cibles et le SAXS pour étudier en solution les complexes non-cristallisables et les protéines flexibles. L’équipe s’intéresse particulièrement à la compréhension de l’assemblage des complexes protéiques impliqués dans une variété de processus cellulaires. Les principaux projets de recherche de l’équipe concernent la transformation naturelle et le quorum sensing chez les bactéries, mais aussi l’étude des protéine-kinases bactériennes et les modifications universelles des ARNt. De plus, notre expertise en clonage, expression de protéines, purification et détermination de structures 3D apporte un nombre considérable de projets de collaboration.

Principaux projets de recherche

Transformation génétique naturelle chez les bactéries
Étudier au niveau moléculaire les mécanismes impliqués dans l’internalisation de l’ADN simple brin exogène et son intégration dans le chromosome, ce qui pourrait conduire à des molécules ciblant l’acquisition de résistances aux antibiotiques par les espèces de pathogènes.

Les quorum senseurs de la famille RNPP
Caractérisation structurale de quorum-senseurs de la famille RNPP.
Caractérisation moléculaire du mode d’activation des peptides.

Etude de protéine-kinases bactériennes atypiques
Caractérisation moléculaire du mécanisme de régulation.
Analyse structurale du mode de reconnaissance de substrat.

Analyse moléculaire de la modification T6a ARNt universel
Comprendre le mécanisme moléculaire de la modification T6a ARNt universel dans les trois règnes de la vie.

Maturation et dégradation de l’ARN. Zsce, la forme longue RNaseZ de levure
Démêler la fonction de complexes multi-protéiques de la levure RNAse-Z enzyme qui est responsable de l’endo-nucleotylic clivage de pré-ARNt dans la levure.

Protéines non structurées et leur transition vers un état structuré
Utilisation SAXS en solution nous étudions d’autres protéines non structurées et leur transition vers un état structuré. Les exemples incluent les protéines salivaires de base et la toxine CyaA de Bordetella pertussis.

Caractérisation structurale et fonctionnelle des effecteurs d’avirulence de Leptosphaeria

Méthodologie expérimentale

Biochimie et biologie moléculaire
- Production de protéines recombinantes (clonage, expression dans des hôtes bactériens et eucaryotes)
- Purification de protéines et complexes protéiques
- Mutagenèse dirigée

Biologie structurale
- Plate-forme de cristallisation de protéines (robots de pipetage et de visualisation)
- Cristallographie aux rayons X (accès régulier aux sources de rayonnement synchrotron SOLEIL et ESRF)
- Diffusion des rayons X aux petits angles (SAXS) utilisant à la fois l’instrument du laboratoire et les lignes de lumière SWING (Synchrotron SOLEIL) et BM29 (ESRF).

Techniques biophysiques
- Diffusion de la lumière (LLS) couplé à la chromatographie de filtration sur gel (détermination du poids moléculaire des complexes de protéines en solution), instrument en interne.
Nous avons accès à une expertise dans un large panel de techniques pour la caractérisation thermodynamique et cinétique des complexes de protéines (ITC, SPR, thermofluor, fluorescence).

Contact


VAN TILBEURGH Herman [Professeur - UPSud]
Equipe Van Tilbeurgh H. - Fonction et Architecture des Assemblages Macromoléculaires [Responsable]
Cristallisation [Responsable Scientifique]
01 69 15 31 55 Orsay - Bât 430

publié le , mis à jour le