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Accueil > Départements > Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale > Benoit GIGANT & Julie MENETREY : Biochimie Structurale des Microtubules, des Kinésines et de leurs Cargos

Le cycle mécano-chimique des kinésines

Responsables :Benoît Gigant, Marcel Knossow
Membres de l’équipe impliqués : Luyan Cao, Soraya Cantos-Fernandes, Weiyi Wang

La fonction principale des kinésines est de transporter des charges d’un point à l’autre de la cellule, en se déplaçant le long des microtubules. La plupart des kinésines sont des dimères. La mieux caractérisée d’entre elles se déplace de façon processive, chacun des deux domaines moteur faisant alternativement un pas lorsqu’il fixe une molécule d’ATP. Ensuite, l’ATP est hydrolysé, ce qui provoque la dissociation du domaine moteur et du microtubule. Lorsque le moteur se fixe à nouveau au microtubule, de nouveaux cycles nucléotidique et mécanique peuvent redémarrer.

Nous avons montré que le domaine moteur est constitué de trois sous-domaines qui se comportent comme des blocs rigides et dont les orientations relatives changent au cours du cycle nucléotidique de la kinésine. Quand l’ATP se fixe à la kinésine, il force les sous-domaines à changer leurs orientations relatives, ce qui initie un pas de la kinésine et accélère l’hydrolyse de l’ATP. Quand la kinésine-ADP se fixe à nouveau aux microtubules, une nouvelle réorientation des sous-domaines se produit, ce qui provoque le largage de l’ADP. Un nouveau cycle nucléotidique peut alors démarrer dès que l’ATP se fixe à la kinésine liée au microtubule.

Orientation des sous-domaines du domaine moteur de la kinésine.
(Gauche) les trois sous-domaines. (Droite) leurs changements d’orientation lors de la fixation de l’ATP.

publié le , mis à jour le