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Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale

publié le , mis à jour le

Agenda

  • Jeudi 8 mars 10:30-12:00 - Hélène Launay - iSCB (Integrative Structural &Chemical Biology), Marseille

    Structural disorder and photosynthesis regulation deciphered using NMR, SAXS and Modelling

    Résumé : Photosynthesis is the only mean of regulation of terrestrial CO2, and its regulation is mediated via protein-protein interactions, post-translational modifications and disorder-to-order transitions. One of the central regulators of the chemical photosynthesis pathway, the Calvin-Benson-Basham cycle, is the conditionally disordered chloroplastic protein CP12. During the day, reducing conditions prevail in the chloroplast and reduced CP12 is intrinsically disordered. During the night, oxidizing conditions prevail in the chloroplast, CP12 is oxidized, and the protein binds to and inhibits to key players of the CBB cycle : glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) and phosphoribulokinase (PRK). I will present our recent structural investigation of the Chlamydomonas reinhardtii CP12 using NMR, SAXS, molecular modelling, CD, which show that CP12 is a very peculiar intrinsically disordered protein that undergo several disorder-to-order transitions depending on either its redox state or its association with its partner. CP12 is a model conditionally disordered protein, and the molecular description of its disorder-to-order transitions are required to rationalize the fine tuning of photosynthesis and carbon assimilation in micro-algae.

    Lieu : Bibliothèque, Bât. 34 - Bâtiment 34, Campus Gif-sur-Yvette


  • Vendredi 23 février 14:00-18:25 - Danni LIU - Equipe OCHSENBEIN, I2BC

    Rôle des chaperons d’histones dans la réplication et réparation de l’ADN

    Résumé : La chromatine chez les eucaryotes, porte des informations génétiques et épigénétiques. Les mécanismes garantissant le maintien de ces informations lors de la division cellulaire ou la réparation de l’ADN sont encore mal connus et ils constituent l’enjeu principal du projet de thèse. Plus particulièrement, l’objectif du projet de thèse est de chercher à comprendre comment les chaperons d’histones coordonnent leur action avec des partenaires associés à la fourche de réplication pour conserver les marques épigénétiques portées par les histones parentales et les reporter sur les histones nouvellement synthétisées. Cette thèse décrit précisément comment ASF1 (Anti Silencing Function 1) coopère avec le complexe CAF-1 (Chromatin Assembly Factor 1) et la sous-unité de l’hélicase réplicative MCM2 (Mini Chromosome Maintenance 2), pour la prise en charge des H3-H4 dans la réplication et la réparation de l’ADN. La thèse s’intéresse également à la régulation de l’activité de ces chaperons d’histones par des kinases activées suite à des stress réplicatifs ou des dommages de l’ADN. En particulier nous avons cherché à mieux comprendre comment l’ajout de groupements phosphate sur ASF1 par une enzyme appelée TLK (Tousled Like Kinase) module son activité au cours du cycle cellulaire et en réponse aux dommages de l’ADN. La caractérisation de l’importance des sites phosphorylés sur les propriétés de liaison du chaperon, permet de mieux comprendre le rôle joué par différent forme d’ASF1 dans l’assemblage des histones sur l’ADN et le maintien des informations épigénétiques. Le travail de thèse contient d’analyses biochimiques et structurales par une combinaison de techniques (SEC-MALS, AUC, ITC, RMN, cristallographie des rayons X) et d’analyses fonctionnelles sur des modèles cellulaires.

    Lieu : Amphithéatre Bloch, rez de chaussée Bât.772 - lieu-dit L’Orme des Merisiers
    Route de l’Orme
    91190 Saint-Aubin.


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