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Accueil > Départements > Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale > Herman VAN TILBEURGH : Fonction et Architecture des Assemblages Macromoléculaires

Les effecteurs d’avirulence du champignon phytopatogène Leptosphaeria maculans : Caractérisation structurale et fonctionnelle

Principal Investigators : Karine Blondeau, Noureddine Lazar & Herman Van Tilbeurgh

Collaboration

I. Fudal, Institut Bioger APT-INRA UMR1290 (INRA, Grignon)

Projet

Leptosphaeria maculans est un champignon ascomycète responsable de l’une des principales maladies du colza, la nécrose du collet et, infectant plus largement la famille des Brassicacées, il se comporte comme une espèce invasive avec un fort potentiel évolutif.

Pendant l’infection, cet agent phytopathogène secrète un arsenal très varié de petites molécules, les PPS (pour petites protéines secrétées), ou effecteurs, capables de moduler la réponse ou immunité du végétal et/ou de faciliter l’infection du champignon. Certains d’entre eux, nommés effecteurs d’avirulence (AVR), semblent être ciblés par des protéines impliquées dans la résistance de la plante (R). Ces protéines effectrices, le plus souvent riches en cystéines, présentent peu ou pas d’homologie de séquence dans les bases de données ni de motifs structuraux connus avec d’autres protéines. De fait, leur fonction biologique est difficile à prédire et les mécanismes d’interaction de ces effecteurs avec ces protéines végétales restent encore mal compris. La résolution de la structure tridimensionnelle de ces effecteurs peut donc être très informative et aider à la détermination de leur fonction. Nous avons combiné des approches structurales et biochimiques pour étudier l’effecteur d’avirulence AvrLm4-7 (Blondeau, Blaise et al., 2015). Nous tentons maintenant de résoudre la structure tridimensionnelle d’autres protéines effectrices de ce champignon, en les produisant à partir de systèmes d’expression eukaryote (P. Pastoris) et/ou procaryote (E. coli). Nous travaillons également sur la recherche de ligands biologiques de ces effecteurs.

Structure 3D de l’effecteur d’avirulence AvrLm4-7
Topologie en feuillet β incurvé (β1β3β2) recouvert par une hélice α. Les ponts disulfures maintiennent la structure secondaire.
Mécanisme d’Avirulence/virulence

 

Publications

- The avirulence gene AvrLm4-7 of Leptosphaeria maculans : linking crystal structure to functional and adaptive characteristics (2015)
Blondeau K, Blaise F, Graille M, Kale SD, Linglin J,Ollivier B, Labarde A, Lazar N, Daverdin G, Balesdent MH, Choi DHY, Tyler BM, Rouxel T, van Tilbeurgh H and Fudal I, The Plant Journal,83 (4),610–624.
- Overexpression and Biochemical Characterization of a Thermostable Phytase from Bacillus subtilis US417 in Pichia pastoris (2014)
Hmida-Sayari A, Elgharbi F, Ameny Farhat A, Rekik H, Blondeau K, Bejar S., Molecular Biotechnology, 56, 839-848
- Definition and expression in E. coli of large fragments from the human lipid kinase Phosphatidylinositol 4-Kinase Type III Alpha, and purification of a 1100-residue N-terminal module (2015)
Taveneau C. ; Blondeau K and Bressanelli S., Protein Expr Purif. ;114:121-7
- Structural and functional analysis of the fibronectin binding protein FNE from Streptococcus equi subsp. Equi (2014)
Tiouajni M, Durand D, Blondeau K, Graille M, Urvoas A, Valerio-Lepiniec M, Aumont-Nicaise M, Minard P and van Tilbeurgh H, FEBS J., 281(24), 5513-31.

Contacts


BLONDEAU Karine [Maitre de conférences - UPSud]
Equipe Van Tilbeurgh H. - Fonction et Architecture des Assemblages Macromoléculaires
01 69 15 31 56 Orsay - Bât 430


LAZAR Noureddine [Ingénieur d'étude - UPSud]
Equipe Van Tilbeurgh H. - Fonction et Architecture des Assemblages Macromoléculaires
01 69 15 79 68 Orsay - Bât 430


VAN TILBEURGH Herman [Professeur - UPSud]
Equipe Van Tilbeurgh H. - Fonction et Architecture des Assemblages Macromoléculaires [Responsable]
Cristallisation [Responsable Scientifique]
01 69 15 31 55 Orsay - Bât 430

publié le , mis à jour le