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SĂ©minaire

  • GĂ©nomes

    • Vendredi 20 octobre 11:00-12:00 - Dr Bertrand SĂ©raphin - IGBMC - CNRS UMR 7104/INSERM U964/Unistra

      Starting from the end : mechanisms, regulation, and pathological implications of mRNA decay

      Résumé : In eukaryotic cells, gene expression is a complex process that is initiated in the nucleus by the transcription of pre-mRNAs followed by their processing before the export of the mature RNAs to the cytoplasm. In this compartment, mRNAs are translated, sometime after storage and/or localization, and finally degraded. Regulation at all steps of this process may contribute to the quantitative, spatial and temporal control of polypeptide production.
      It has recently become clear that mRNA decay contributes similarly to transcription to regulated protein production. We are interested to decipher the mechanisms controlling gene expression at the level of RNA decay. Eukaryotic mRNAs are protected at their two extremities by specific structures : a cap at the 5’ end and a poly(A) tail at the 3’ end. We have identified proteins involved in eliminating these protective groups and are characterizing their functions in yeast and human cells using whenever possible essential insights provided by collaborative structural analyses. Mechanisms ensuring the regulation of these factors and the control of mRNA decay will be also presented. Alterations of some of these factors in human diseases demonstrate further the physiological importance of mRNA turnover pathways.
      Contact : Michel WERNER

      Lieu : Auditorium - Bâtiment 21, Campus de Gif

      Article

    • Vendredi 27 octobre 11:00-12:00 - Dr Nick Dixon

      The bacterial replisome : design principles for a dynamic molecular machin

      Résumé : The bacterial replisome is a complex and dynamic assembly of more than 20 protein subunits that include the multi-protein Pol III chromosomal replicase and the primosome (helicase/primase). The replisome works on double-stranded DNA to achieve simultaneous copying of both strands at a replication fork at rates that approach 1000 bp/s, with near-perfect fidelity. In the textbook view, leading and lagging strand DNA replication are perfectly coordinated processes that are orchestrated to occur deterministically in discrete steps in space and time. However, there is no evolutionary pressure to achieve such elegance, nor do fundamental chemical principles allow it. I will integrate some recent structural and single-molecule biophysical studies that are being used to develop a new picture of replisomal function that is messier than the textbook view.
      Bio : Nick Dixon is Professor of Biological Chemistry and Director, Centre for Medical and Molecular Bioscience at the University of Wollongong, where he has worked since 2006. He was an Australian Research Council Professorial Fellow in 2008–12. He was trained in Biochemistry at the University of Queensland, and had postdoctoral positions at the Australian National University (ANU, Canberra) and Stanford University (Australian NHMRC C.J. Martin and Fulbright Fellowships) before returning to the John Curtin School of Medical Research at ANU as a Queen Elizabeth II Fellow. He established his independent research group at the Research School of Chemistry, ANU in 1986. His major research focus over the past 36 years has been to use the bacterial DNA replication apparatus as a model system to uncover the basic operating principles of Nature’s dynamic multiprotein machines.
      Contact : BĂ©nĂ©dicte MICHEL

      Lieu : Bibliothèque - Bâtiment 34, campus de Gif

      Article

  • Biologie Cellulaire

    • Vendredi 6 octobre 10:00-11:00 - Yvon JAILLAIS - ENS LYON, invitĂ© par GrĂ©gory Vert

      A tunable lipid rheostat steers Rho-GTPase mediated hormone signaling

      Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-yvette

      Article

    • Vendredi 6 octobre 11:00-12:00 - Miguel BLAZQUEZ - Institute for Plant Cellular and Molecular Biology, Valencia, Spain, invitĂ© par GrĂ©gory Vert

      Coordination of transcriptional programs by DELLA proteins

      Lieu : Auditorium - bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-yvette

      Article

  • I2BC

    • Vendredi 13 octobre 14:00-15:00 - Dr Felipe Cava - Department of Molecular Biology, UmeĂĄ University, Suède

      Your I2BC Seminar : The MUREINome : Defining the fundamental principles that govern bacterial cell wall homeostasis

      Lieu : Auditorium - Bâtiment 21, campus de Gif

      Article

  • Virologie

    • Lundi 2 octobre 11:00-12:00 - Dr Arnaud Morris - Centre d'Immunologie et des Maladies Infectieuses, La PitiĂ© SalpĂŞtrière, Paris

      Learning from viruses to dissect the cell biology of antigen presentation

      Résumé : The work of our team is at the interface between cellular biology, virology and immunology. We characterize the interactions between viruses and immune cells with a focus on viral antigen presentation by infected cells to T lymphocytes. Our aim is to identify novel sources of viral antigens and to define unconventional cellular pathways involved in antigen processing that influence the activation of T lymphocytes. During this presentation, I will highlight the diversity of antigens that are encoded by virally infected cells, in particular the usage of alternative reading frames as a source of antigenic peptides. I will also present on going work on protein-adaptor, involved in autophagy, and their role in antigen degradation and T cell activation.

      Lieu : Salle de séminaires - Bâtiment 14, campus de gif

      Article

  • Microbiologie

    • Mardi 3 octobre 11:30-12:30 - Dr Alexandre Chenal - Groupe BiophysiCyaA Laboratoire de Biochimie des IntĂ©ractions MacromolĂ©culaires DĂ©partement de Biologie Structurale et Chimie Institut Pasteur, Paris

      La toxine CyaA de Bordetella pertussis : de la biogĂ©nèse Ă  la piraterie

      Résumé : The adenylate cyclase toxin (CyaA, 1706 residues) is an RTX protein that plays an essential role in the early stages of respiratory tract colonization by Bordetella pertussis, the causative agent of whooping cough. Its cell intoxication process, however, is still poorly understood. After its secretion through a dedicated type 1 secretion system, CyaA intoxicates human cells via a unique mechanism of translocation of its catalytic domain (AC) directly across the plasma membrane of target cells. Once in the cytosol, AC interacts with calmodulin (CaM) and produces supraphysiological levels of cAMP, leading to cell death. I will present some recent data, which covers several steps of this intoxication process. Our results illustrate the structural flexibility of bacterial toxins adapted to various functions and contexts, such as toxin secretion and refolding, AC translocation, and enzymatic AC:CaM complex formation. Our data further shows the adaptation of bacterial RTX toxins to the diverse array of calcium concentrations encountered in the successive environments during the intoxication process. Finally, due to its hydrophobic character, CyaA is known for its propensity to aggregate into multimeric forms in the absence of a chaotropic agent in vitro. We have recently defined the experimental conditions required for CyaA folding into a stable, monomeric and functional form. This opens new perspectives for both basic science and CyaA-based biotechnological applications developed in the lab, i.e., to improve antigen delivery vehicles and new pertussis vaccines.

      Lieu  Salle A. Kalogeropoulos - Bâtiment 400, campus d’Orsay

      Article

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  • cytoskeleton club

    • Mardi 10 octobre 11:30-12:30 - AnnulĂ©e

      Cytoskeleton club

      Article

Soutenance

  • B3S

    • Lundi 2 octobre 14:00-17:00 - Pierre Chervy - I2BC equipe Interactions et mĂ©canismes d’assemblage des protĂ©ines et des peptides

      caractérisation biophysique des interactions entre le Lanréotide et des membranes lipidiques

      Lieu : amphithéâtre J. TALAIRACH - Neurospin, CEA Saclay

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    • Lundi 16 octobre 14:00-17:00 - The Quyen Nguyen - team : Structural Biochemistry of Microtubules, Kinesins and their Cargos

      Caractérisation structurale du recrutement de la protéine JIP1 par la chaîne légère (KLC) de la kinésine1

      Résumé : Les kinĂ©sines sont des moteurs molĂ©culaires impliquĂ©s dans le transport intracellulaire de nombreux cargos au sein de la cellule. Bien que la motilitĂ© des kinĂ©sines soit bien comprise, les mĂ©canismes molĂ©culaires Ă  la base du recrutement des cargos le sont beaucoup moins.
      La kinĂ©sine1 joue divers rĂ´les dans les cellules neuronales, oĂą elle contribue Ă  l’organisation spatiale et temporelle de nombreux composants cellulaires. Elle jouerait un rĂ´le dans diffĂ©rentes pathologies neurologiques, comme la maladie d’Alzheimer. Comprendre comment la kinĂ©sine1 reconnaĂ®t et interagit avec ses cargos est important pour dĂ©terminer son rĂ´le, ainsi que celui de ses cargos, au niveau du fonctionnement des cellules normales et pathologiques. La kinĂ©sine1 est un hĂ©tĂ©rotĂ©tramère constituĂ© de deux chaĂ®nes lourdes (KHC) et de deux chaĂ®nes lĂ©gères (KLC) toutes deux Ă©tant capables de recruter des protĂ©ines cargos. L’une des premières protĂ©ines cargos Ă  avoir Ă©tĂ© identifiĂ©e est JNK-interacting protein 1 (JIP1) qui est, entre autres : (i) une protĂ©ine d’échafaudage pour la voie de signalisation des MAP kinases et (ii) une protĂ©ine adaptatrice pour le transport de la protĂ©ine prĂ©curseur de l’amyloĂŻde (APP) responsable de la maladie d’Alzheimer. Dans les deux cas, JIP1 rĂ©gule des processus critiques au niveau de la cellule, ce qui en fait une protĂ©ine intĂ©ressante Ă  Ă©tudier. Des premières Ă©tudes ont permis de mieux comprendre comment JIP1 est recrutĂ©e et transportĂ©e par la kinĂ©sine1. Cependant, le dĂ©tail de l’interaction entre KLC et JIP1 n’est pas encore complètement dĂ©crit et donc compris.
      Objectifs : Mon travail de doctorat vise Ă  caractĂ©riser au niveau molĂ©culaire l’interaction entre KLC et JIP1. Pour ce faire, j’avais pour objectifs : 1) de caractĂ©riser les domaines d’interaction des deux protĂ©ines seules, 2) d’étudier la formation du complexe en solution par des approches biophysiques et 3) de dĂ©terminer la structure 3D du complexe par cristallographie.
      RĂ©sultats : Dans un premier temps, j’ai caractĂ©risĂ© le domaine TPR de KLC seul en contribuant entre autres au dĂ©veloppement d’une boite Ă  outils molĂ©culaires. J’ai aussi participĂ© Ă  la dĂ©termination de deux structures cristallographiques du domaine TPR de KLC1/2 permettant de mettre en Ă©vidence la plasticitĂ© structurale de la 1ère hĂ©lice de ce domaine (Nguyen et al, soumis). Dans un second temps, j’ai mis en place les conditions d’expression et de purification du domaine PTB de JIP1 et mener la caractĂ©risation structurale de ce domaine en solution. Bien que ce domaine de JIP1 ne soit pas nĂ©cessaire pour l’interaction avec KLC, j’ai pu Ă©tudier l’impact de sa prĂ©sence au niveau du recrutement par KLC. Finalement, j’ai caractĂ©risĂ© le recrutement de JIP1 par KLC en confirmant tout d’abord un certain nombre d’information sur l’interaction entre le domaine TPR de KLC et la rĂ©gion C-terminale (Cter) de JIP1 au niveau molĂ©culaire. Les nombreux essais de cristallisation que j’ai menĂ©s n’ont pas permis d’obtenir des cristaux du complexe KLC:JIP1. J’ai cependant pu cartographier de façon prĂ©cise la zone d’interaction de JIP1-Cter avec le domaine TPR de KLC en employant les diffĂ©rents outils de KLC disponibles pour dĂ©terminer par calorimĂ©trie leur affinitĂ© avec JIP1-Cter (Nguyen et al., en prĂ©paration).
      Conclusion : Ainsi, mon travail de doctorat a permis de mieux comprendre 1) la versatilitĂ© structurale du domaine TPR de KLC, 2) l’impact du domaine PTB de JIP1 pour son recrutement par KLC et 3) le mode d’interaction de JIP1 par KLC.
      Mots clĂ©s : KinĂ©sine1, KLC-TPR, JIP1
      Co-responsables : Paola Llinas et Julie MĂ©nĂ©trey

      Lieu : Bibliothèque - Bâtiment 34, Campus de Gif

      Article

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