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6 juillet 2017: 1 événement

  • Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale

    Jeudi 6 juillet 10:30-11:30 - Pr André Matagne - Laboratory of Enzymology and Protein Folding- Centre for Protein Engineering-Department of Life Sciences-University of Liège

    Propriétés conformationnelles et catalytiques de la métallo-β-lactamase de Bacillus cereus 569/H/9 : rôle du zinc et de boucles flexibles

    Résumé :

    “Propriétés conformationnelles et catalytiques de la métallo-β-lactamase de Bacillus cereus 569/H/9 : rôle du zinc et de boucles flexibles”


    Caroline Montagner1, Michaël Nigen1, Olivier Jacquin1, Gordon C.K. Roberts2, Christian Damblon3, Christina Redfield4 and André Matagne1


    1 Laboratoire d’Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre for Protein Engineering, University of Liège, Institut de Chimie B6, 4000 Liège (Sart Tilman), Belgium
    2 Henry Wellcome Laboratories of Structural Biology, Department of Biochemistry, University of Leicester, Leicester LE1 9HN, United Kingdom
    3 Département de Chimie, Université de Liège, Institut de Chimie B6, 4000 Liège (SartTilman), Belgium
    4 Department of Biochemistry, University of Oxford, South Parks Road, Oxford, OX1 3QU,United Kingdom


    Les métallo-β-lactamases catalysent l’hydrolyse de la plupart des antibiotiques à noyau β-lactame et représentent donc un problème clinique majeur. Les propriétés conformationnelles de la β-lactamase BcII ont été étudiées en présence de dénaturants chimiques, à l’aide de mesures de l’activité enzymatique et de diverses techniques spectroscopiques telles que la fluorescence, le dichroïsme circulaire et la RMN 2D. Les données indiquent que les deux ions Zn(II) non seulement augmentent la stabilité de l’enzyme, mais aussi restaurent la structure 3D de l’apoenzyme qui est perdue en présence de dénaturant. En outre, les résultats renforcent l’idée qu’une conformation relativement bien définie des deux boucles qui bordent le site actif
    est nécessaire au maintien de l’activité enzymatique.

    Lieu : Salle de Conférences Lederer - Bâtiment 430, campus Orsay

    En savoir plus : Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale