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Déterminants moléculaires et évolution de la protéine photoactive OCP, un nouveau photoswitch biologique potentiel

Les cyanobactéries sont un des organismes photosynthétiques les plus abondants dans les lacs et océans. Comme les plantes et les algues elles convertissent l’énergie solaire en énergie chimique tout en produisant de l’oxygène. Cependant la lumière devient nocive lorsque l’excitation atteignant les centres réactionnels photosynthétiques excède les capacités de l’organisme à utiliser cette énergie. Pour se protéger d’un tel phénomène, les cyanobactéries convertissent une partie de l’énergie qu’elles collectent sous forme de chaleur.

La dissipation de l’énergie d’excitation en chaleur est induite par l’activation d’une protéine contenant un caroténoïde, l’OCP (orange-carotenoid protein). Dans l’obscurité, l’OCP est sous sa forme orange inactive dans laquelle les deux domaines de la protéine sont en interaction. Sous une forte lumière bleu-vert l’OCP est activée et convertie dans sa forme rouge active. Les interactions interdomaniales sont rompues et permettent au domaine N-terminal d’interagir avec le phycobilisome (le complexe collecteur d’énergie lumineuse des cyanobactéries) pour permettre la dissipation de l’énergie d’excitation sous forme de chaleur.

L’équipe de Diana Kirilovsky a réalisé l’analyse évolutive et fonctionnelle de la famille des OCP. Elle a mis en évidence l’existence de trois clades (groupes monophylétiques) OCP1, OCP2 et OCPX et comparé leurs propriétés biochimiques en réalisant pour la première fois une étude fonctionnelle d’OCPX. L’ensemble des résultats obtenus a mis en évidence le rôle clé tenu par le « linker » au cours de l’histoire évolutive des OCPs en modulant leurs interactions interdomaniales (Fig. 1).
Figure 1

Figure 1

Le modèle proposé pour l’évolution des OCP est que les domaines ancestraux aient fusionné par l’addition d’une boucle flexible (linker) qui a permis la mise en place d’un photocycle à la place d’une photoactivation irréversible


Il a de plus permis de proposer un nouveau modèle évolutif où l’OCP ancestrale s’est diversifiée en OCPX et l’ancêtre des OCP1 et OCP2, qui se sont diversifiées dans un second temps (Fig. 2).

Figure 2

Après fusion des domaines ancestraux, l’OCP a divergé (I) en OCPX et l’ancêtre des OCP1 et OCP2 qui ont finalement divergé (II)

La compréhension des déterminants moléculaires qui contrôlent le « photocycle » de l’OCP permettra de concevoir des photoswitchs utilisables en biologie cellulaire ou en biologie de synthèse.


Référence : Interdomain interactions reveal the molecular evolution of the orange carotenoid protein
F. Muzzopappa, A. Wilson & D. Kirilovsky
Nature Plants (2019)
https://www.nature.com/articles/s41477-019-0514-9

Contact chercheur : Diana Kirilovsky

par Communication - publié le