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Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale

publié le , mis à jour le

Agenda

  • Vendredi 28 février 11:00-12:00 - Diego F. GAUTO - Institut de Biologie Structurale (IBS), Grenoble

    Atomic-Resolution structure determination and dynamic studies on big macromolecular protein assemblies : Joining strenghts between NMR, CryoEM and Computational Simulations

    Lieu : Auditorium I2BC - Bâtiment 21, Campus de Gif-sur-Yvette


  • Vendredi 28 février 14:00-15:00 - Volker LOHMANN - University of Heidelberg

    Shaping the lipid composition of viral replication organelles by Hepatitis C virus

    Résumé : Chronic Hepatitis C virus (HCV) infections affect 71 million people worldwide, often resulting in severe liver damage. Since 2014 highly efficient therapies based on direct acting antivirals (DAAs) are available, offering cure rates of almost 100%, if the infection is diagnosed in time. It took more than a decade to discover HCV in 1989 and another decade to establish the first cell culture model, which was essential for therapy development, from drug screening to understanding of mode of action and resistance. More recently we are beginning to understand the molecular basis for efficient HCV replication in cell culture, which is highly dependent on the shaping of the lipid composition of the membranous viral replication organelle, mediated by host factors like PI4KA and SEC14L2. This presentation will summarize our current knowledge on the mechanism of action of host factors contributing to HCV RNA synthesis and provide an outlook on future opportunities based on our increasing understanding of molecular mechanisms governing HCV replication.

    Lieu : Bibliothèque - Bâtiment 34, Campus de Gif-sur-Yvette


  • Jeudi 2 avril 14:00-15:30 - Dorit Hanein - Institut Pasteur, Paris

    Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale

    Résumé : Invited by Julie Ménétrey

    Lieu : Auditorium I2BC - Building 21, Avenue de la Terrasse, Gif-sur-Yvette


  • Jeudi 23 avril 11:00-12:00 - Jacqueline CHERFILS - Ecole normale supérieure Paris-Saclay

    Regulation and inhibition of GTPase-membrane interactions

    Lieu : Salle Lederer - Bâtiment 430, Campus d’Orsay


  • Vendredi 24 avril 11:00-12:00 - Daniel LEVY - UMR CNRS 168, Physico-Chimie Curie, Institut Curie, Paris

    Probing the coupling at large scale of proteins and membranes by cryo-EM and cryo-tomography

    Lieu : Auditorium I2BC - Bâtiment 21, Campus de Gif-sur-Yvette


  • Lundi 24 février 13:30-17:30 - Maelenn CHEVREUIL - Equipe Interactions et mécanismes d’assemblage des protéines et des peptides, I2BC

    Phénomènes dynamiques d’auto-assemblage et désassemblage dans des virus icosaédriques

    Résumé : L’auto-assemblage et le désassemblage de la capside des virus, étapes critiques du cycle viral, est un sujet qui suscite beaucoup d’intérêt.
    Cependant, les mécanismes sous-jacents et, en particulier, les chemins cinétiques d’assemblage et de désassemblage des capsides, vides ou pleines, des virus ne sont pas entièrement résolus. La diffusion des rayons X aux petits angles résolue en temps, combinée à la décomposition en valeur singulière, est une technique qui permet d’étudier des processus impliquant des espèces de taille nanométrique avec une résolution temporelle de l’ordre de la milliseconde. De plus, la technique de criblage de thermo-stabilité des protéines par fluorescence, couplée à un modèle théorique de champ moyen, permet d’estimer expérimentalement les énergies d’interactions entre les protéines et la charge effective de celles-ci. Ainsi, dans le cas du virus de la marbrure chlorotique de la cornille (CCMV), nous avons étudié la dynamique d’auto-assemblage des protéines des capsides avec leur matériel génétique.
    Les expériences ont révélé la formation de complexes amorphes via un chemin cinétique appelé en masse tandis que leur relaxation en virions s’effectue via un chemin cinétique dit synchrone. Les énergies de liaison des protéines avec le génome se sont révélées modérées tandis que la barrière d’énergie séparant les complexes des virions est élevée. Des expériences complémentaires ont également montré que cette barrière pouvait être abaissée, de sorte que des capsides pleines se forment directement.
    Dans le cas du virus de l’hépatite B (VHB), nous avons étudié les dynamiques d’assemblage et de désassemblage des capsides vides. Tout d’abord, nous avons pu identifier un chemin cinétique probable de désassemblage avec la présence d’une espèce intermédiaire assimilable à une structure fractale-branchée. Enfin, les expériences d’assemblage ont révélé un chemin cinétique en trois phases, i.e. agglomération, croissance et relaxation, dirigé par l’attraction hydrophobe et modulé par la répulsion électrostatique. De plus, certaines expériences ont également montré que la dernière phase pouvait être facilement inhibée.

    Lieu : Amphithéâtre Blandin - Laboratoire de Physique des Solides (LPS), 1 rue Nicolas Appert, Orsay


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