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Département Biochimie, Biophysique et Biologie Structurale

publié le , mis à jour le

Agenda

  • Jeudi 23 février 2017 11:00-12:00 - Dr Sophie COMBET-JEANCENEL - Laboratoire Leon Brillouin (LLB)

    Use of contrast matching in SANS to probe protein conformation in complex environments

    Résumé : PS : Merci de prévenir Marie-Hélène Le Du quelques jours en avance si vous avez besoin d’un avis de rendez-vous pour entrer sur le site.

    Lieu : Salle de réunion - Bâtiment 144, campus de Saclay


  • Vendredi 3 mars 2017 11:00-12:00 - Olena PYLYPENKO - Institut Curie, UMR144

    Structural insights into myosin V recruitment and regulation

    Résumé : MyosinV is an unconventional actin-based molecular motor that acts as a transporter or a tether for a variety of membrane cargoes. In the resting state MyosinV adopts an autoinhibited conformation, forming a cytosolic pool of inactive motors. Several Rab GTPases and their effectors directly bind and cooperate with MyosinV to regulate membrane trafficking. Structural studies of MyosinV motor and its complexes with interacting partners provide insights into the mechanism of the motor’s membrane recruitment and how that is coupled with myosin activation. Discovery and characterization of the direct interaction between the actin assembly regulator Spir and MyosinV, and Spir/MyosinV/Rab11 complex provide evidence for a synergic recruitment to promote both actin track generation and myosin motor activity in vesicle transport processes.


    Invitée par Julie MENETREY, Equipe Biochimie Structurale des Microtubules, des Kinésines et de leurs Cargos. Vous pouvez contacter Julie pour rencontrer Olena Pylypenko

    Lieu : Bibliothèque - Bâtiment 34, campus de Gif


  • Mardi 28 mars 2017 11:00-12:00 - Pr D. Narasimha Rao - Indian Institute of Science, Bangalore, Inde

    Helicobacter pylori Restriction-Modification systems : Role(s) beyond genome protection

    Résumé : PS : Merci de prévenir Marie-Hélène Le Du quelques jours en avance si vous avez besoin d’un avis de rendez-vous pour entrer sur le site.

    Lieu : Salle de réunion - Bâtiment 144, Campus de Saclay


  • Mercredi 26 avril 2017 11:00-12:00 - Eric Durand - LISM, Marseille

    Multi-scale & integrated architecture of the type VI secretion system (T6SS) In Gram-negative species

    Résumé : Eric utilises an integrated structural biology approach for the multi-scale studies of the structure, assembly and function of the Type VI Secretion System from enteroaggregative E. coli, which is an important determinant in the pathogen’s competitiveness, adaptation, and virulence. Over the last years, he has made a remarkable progress and important contributions to the literature on the subject and will present us the latest advances from his group and the field. The talk will be of great interest to structural biologists specialising in diverse methods (X-tallography, cryo-EM, SAXS and structural MS), microbiologists and cell biologists interested in host-pathogen interactions.


    The type VI secretion system (T6SS) is a multi-protein secretory machine shown to be implicated in inter-bacterial competition through the delivery of antibacterial toxins with peptidoglycan, lipid or DNA hydrolysis activities directly into the target cell [1]. This machine is composed of 13 different subunits, categorized in three different complexes (i-iii). A cytoplasmic tubular structure that is related to bacteriophage contractile tails (TTC, i)) is built on an assembly platform (baseplate or BPC, ii)) and is anchored to the cell envelope by a membrane complex (MC, iii).
    The tail is composed of a puncturing device wrapped by a contractile sheath. In our laboratory, we have demonstrated that the model bacterium and important pathogen Enteroaggregative E. coli (EAEC) utilizes the T6SS machinery to kill other gram-negative bacteria [2]. This mechanism involves cell-to-cell and prolonged contacts between predator and prey bacterial cells. Prey lysis occurs rapidly, in a few tens of seconds after the contraction of the T6SS tail sheath.
    We recently succeeded to purify the membrane complex (MC), a 1.7 MDa structure that is composed of 10 copies of three proteins : TssJ, -L, and –M. Using negative stain electron microscopy, we collected tens of thousands of images of the complex in different orientation and reconstructed the membrane complex with a resolution of 11.6 A [3]. We were then able to connect this MC to the rest of the machinery by isolating a complex between TssJLM and the first protein to interact with the MC, namely TssA [4]. This study shed light on the function of TssA and demonstrated for the first time a direct association between the cytoplasmic protein TssA and the membrane embedded TssJLM MC complex.
    Our research project is dedicated to understand the structure, assembly and functioning of the T6SS in EAEC, as a model organism. The project is based on multiscale and integrated studies of this macromolecular nanomachine, integrating several approaches :
    - Cellular scale : fluorescence microscopy, sub-cellular localisation of protein complexes (100-1000 Å), cryo-electron tomography (ECT : 20-60 Å)
    - From mid to near-atomic resolution : (Cryo)-electron microscopy and SAXS (3.5-25 Å).
    - Atomic resolution : X-ray crystallography (< 3.5 Å).
    - “Amino acid” resolution : CX-MS and site-directed mutagenesis.
    The presentation will focus on our latest studies that all aim at understanding and deciphering cellular-scale behaviours – namely bacterial competition, pathogenesis/virulence, toxins secretion – at the molecular scale.


    References
    [1] Durand E, Cambillau C, Cascales E, Journet L. 2014. VgrG, Tae, Tle, and beyond : the versatile arsenal of Type VI secretion effectors. Trends Microbiol. Sep ;22(9):498-507
    [2] Brunet YR, Espinosa L, Harchouni S, Mignot T, Cascales E. 2013. Imaging type VI secretion-mediated bacterial killing. Cell Rep. 3:36-41
    [3] Durand E, Nguyen VS, Zoued A, Logger L, Péhau-Arnaudet G, Aschtgen M-S, Spinelli S, Desmyter A, Bardiaux B, Dujeancourt A, Roussel A, Cambillau C, Cascales E and Fronzes R. 2015. Biogenesis and structure of a bacterial Type VI secretion membrane core complex. Nature. Jul 30 ;523(7562):555-60.
    [4] Zoued A*, Durand E*,*, Brunet YR, Spinelli S, Douzi B, Guzzo M, Flaugnatti N, Legrand P, Journet L, Fronzes R, Mignot T, Cambillau C, Cascales E. Priming and polymerization of a bacterial contractile tail structure. Nature. 2016 Mar 3 ;531(7592):59-63.

    Lieu : Bibliothèque - Bâtiment 13, campus de gif


  • Jeudi 6 juillet 2017 10:30-11:30 - Pr André Matagne - Laboratory of Enzymology and Protein Folding- Centre for Protein Engineering-Department of Life Sciences-University of Liège

    Propriétés conformationnelles et catalytiques de la métallo-β-lactamase de Bacillus cereus 569/H/9 : rôle du zinc et de boucles flexibles

    Résumé :

    “Propriétés conformationnelles et catalytiques de la métallo-β-lactamase de Bacillus cereus 569/H/9 : rôle du zinc et de boucles flexibles”


    Caroline Montagner1, Michaël Nigen1, Olivier Jacquin1, Gordon C.K. Roberts2, Christian Damblon3, Christina Redfield4 and André Matagne1


    1 Laboratoire d’Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre for Protein Engineering, University of Liège, Institut de Chimie B6, 4000 Liège (Sart Tilman), Belgium
    2 Henry Wellcome Laboratories of Structural Biology, Department of Biochemistry, University of Leicester, Leicester LE1 9HN, United Kingdom
    3 Département de Chimie, Université de Liège, Institut de Chimie B6, 4000 Liège (SartTilman), Belgium
    4 Department of Biochemistry, University of Oxford, South Parks Road, Oxford, OX1 3QU,United Kingdom


    Les métallo-β-lactamases catalysent l’hydrolyse de la plupart des antibiotiques à noyau β-lactame et représentent donc un problème clinique majeur. Les propriétés conformationnelles de la β-lactamase BcII ont été étudiées en présence de dénaturants chimiques, à l’aide de mesures de l’activité enzymatique et de diverses techniques spectroscopiques telles que la fluorescence, le dichroïsme circulaire et la RMN 2D. Les données indiquent que les deux ions Zn(II) non seulement augmentent la stabilité de l’enzyme, mais aussi restaurent la structure 3D de l’apoenzyme qui est perdue en présence de dénaturant. En outre, les résultats renforcent l’idée qu’une conformation relativement bien définie des deux boucles qui bordent le site actif
    est nécessaire au maintien de l’activité enzymatique.

    Lieu : Salle de Conférences Lederer - Bâtiment 430, campus Orsay


  • Jeudi 21 septembre 2017 15:30-16:30 - Pr Shunichi Takeda - Department of Radiation Genetics, Graduate School of Medicine, Kyoto University, Kyoto, Japan

    The role Mre11-Rad50-Nbs1 complex in double-strand-break repair – Myth and Facts

    Résumé : Homologous recombination initiates double-strand break (DSB) repair by digesting 5’-termini at DSBs, the biochemical reaction called DSB resection, during which DSBs are processed by nucleases to generate 3’ single-strand DNA. Rad51 recombinase polymerizes along resected DNA, and resulting Rad51-DNA complex undergoes homology search. Although DSB resection by the Mre11 nuclease plays a critical role in HR in Saccharomyces cerevisiae, it remains elusive whether DSB resection by Mre11 significantly contributes to HR-dependent DSB repair in mammalian cells. Depletion of Mre11 decreases the efficiency of DSB resection only by a few times in mammalian cells. We show that although Mre11 is required for efficient HR-dependent repair of ionizing-radiation-induced DSBs, Mre11 is largely dispensable for DSB resection in both chicken DT40 and human TK6 B cell lines. Moreover, 2- to 3-fold decrease in DSB resection has virtually no impact on the efficiency of HR. Thus, although a large number of literatures have reported the vital role of Mre11-mediated DSB resection in HR, the role may not explain the very severe defect in HR in Mre11-deficient cells including their lethality. We here show experimental evidences for the additional roles of Mre11 in (i) elimination of chemical adducts from DSB ends for subsequent DSB repair, and (ii) maintaining homologous recombination intermediates for their proper resolution.
    Contact : Jean-Baptiste Charbonnier

    Lieu : Salle de Conférences - Bâtiment 144, Campus de Saclay


  • Mardi 28 novembre 2017 11:00-12:00 - Prof. Jurgen Sygusch - Professeur titulaire, Biochimie, Université de Montréal

    Aspects mécanistiques et fonctions ’moonlighting’ de l’enzyme glycolytique aldolase

    Résumé : La fructose-bis phosphate aldolase est un enzyme essentiel de la glycolyse et des fonctions cellulaires. L’enzyme démontre une stéréospécificité exquise envers son substrat. Dans la direction de la gluconéogenèse, l’enzyme catalyse la synthèse de son substrat chiral à partir des réactifs achiraux. Le mécanisme réactionnel préconisé par l’enzyme qui produira le diastéréoisomère, fructose-bisphosphate, à partir des triose-Ps achiraux sera le sujet de la conférence. Les enzymes glycolytiques sont bien connus pour leurs rôles de ‘moonlighting’ où il interagit avec d’autres protéines intracellulaires en modifiant leurs fonctions. Dans le cas de l’aldolase, l’enzyme exerce un rôle important dans le maintien du cytosquelette et son inhibition a un effet fortement inhibiteur sur la croissance des cellules cancérigènes. Comment l’inhibition de l’enzyme aldolase se traduit-elle par l’apoptose des cellules cancérigènes sera également le sujet de la conférence.

    Lieu : Salle Lederer - Bâtiment 430
    Campus d’Orsay


  • Mercredi 29 novembre 2017 10:30-11:30 - Dr Sonia LONGHI - Lab. AFMB, CNRS & Aix-Marseille University, Marseille, France

    The interplay between order and disorder in the replicative complex of paramyxoviruses

    Résumé : In the course of the structural characterization of the nucleoproteins (N) and phosphoproteins (P) from three paramyxoviruses (e.g. measles, Nipah and Hendra virus) we discovered that they contain long disordered regions. The N and P proteins from these viruses thus provide an excellent model system to study the functional impact of disordered motifs. The non-segmented, single-stranded RNA genome of these paramyxoviruses is encapsidated by the nucleoprotein (N) within a helical nucleocapsid. Transcription and replication are carried out onto this ribonucleoproteic complex by the viral RNA dependent RNA polymerase that consists of a complex between the large protein (L) and the phosphoprotein (P). The P protein serves as an essential polymerase co-factor as it allows recruitment of L onto the nucleocapsid template. Tethering of L relies on the interaction between the C-terminal X domain (PXD) of the P protein and the C- terminal, intrinsically disordered domain (NTAIL) of N. This latter is disordered not only in isolation but also in the context of the nucleocapsid, being partly exposed at the surface of this latter. Within NTAIL, a short motif, serving as molecular recognition element (MoRE), has been identified and the mechanisms of its interaction with PXD thoroughly investigated. In its free from, the MoRE is partly pre-configured as an α-helix. Binding to PXD triggers stable α-helical folding of this motif, while the majority of NTAIL remains “fuzzy”. Beyond PXD, measles virus NTAIL also binds the major inducible heat shock protein 70 (hsp70). Although NTAIL binds hsp70 through the same motif involved in binding to PXD, the binding mechanisms are not the same, which constitutes an illustrative example of partner-mediated polymorphism of an intrinsically disordered protein and of the relative insensitiveness of the bound structure to the pre-recognition state.
    In my talk, I will focus on measles virus NTAIL and will summarize the main results we obtained so far. In particular, I will focus on the mechanistic and functional aspects of the interactions established by NTAIL and will highlight the functional implications of disorder for viral transcription and replication.
    Choice of five selected references
    1. Longhi et al (2017) Cell. Mol. Life Sci. 74, 3091–3118
    2. Bloyet LM et al (2016) Plos Pathogens 12(12):e1006058.
    3. Longhi S. (2015) FEBS Lett. 589, 2649-59.
    4. Dosnon et al (2015) ACS Chem. Biol. 10, 795−802
    5. Habchi J et al (2014) Chem. Rev. 114, 6561-88.

    Lieu : Bibliothèque - Bâtiment 34, Campus de Gif


  • Vendredi 16 février 2018 14:00-15:30 - Pr Christine Ziegler - University of Regensburg, Germany

    Na+ coupling and K+ regulation in the secondary betaine transporter BetP

    Lieu : Auditorium I2BC - Bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-Yvette


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  • Jeudi 3 novembre 2016 11:40-12:40 - Marine Weisslocker

    Mécanisme moléculaire des NO-synthases bactériennes

    Résumé : Equipe Stress Oxydant et Détoxication

    Lieu : Salle Lederer - Bâtiment 430, campus de gif


  • Jeudi 24 novembre 2016 14:00-17:00 - Miao MA

    The crystal structure of a long form of tRNase Z from S. cerevisiae and study of its interactome

    Résumé : Equipe H. VAN TILBEURGH : Fonction et Architecture des Assemblages Macromoléculaires

    Lieu : Salle Lederer - Bâtiment 430, Campus de gif


  • Jeudi 19 janvier 2017 14:00-18:00 - Thibault Di Méo - équipes "Modélisation et Ingénierie des Protéines" (département B3S - I2BC) et "Laboratoire de Chimie Bioorganique et Bioinorganique" (ICMMO)

    Ingénierie de l’architecture protéique artificielle αRep : élaboration de catalyseurs biohybrides par couplage covalent de complexes métalliques.

    Lieu : Salle Lederer - Bâtiment 430, Campus d’Orsay


  • Mercredi 5 juillet 2017 14:30-16:30 - Marielle Valerio-Lepiniec - Equipe Modélisation et Ingénierie des Protéines

    Soutenance HDR : Conception, production et caractérisation de protéines artificielles. Création de sites de fixation spécifiques.

    Résumé : En utilisant des approches de biologie combinatoire et d’évolution dirigée, l’équipe Modélisation et Ingénierie des Protéines développent des bibliothèques de protéines artificielles en vue de créer de nouvelles interactions spécifiques. Une des bibliothèques construites dans notre équipe est basée sur une protéine matrice à motifs répétés. Cette bibliothèque est constituée d’un très grand nombre de variants appelés « alphaRep » (1 milliard de clones indépendants) présentant tous un même repliement général mais qui diffèrent au niveau d’une surface hypervariable. Par des approches de phage display, des alphaReps fixant spécifiquement différentes cibles d’intérêts avec des KD oscillant du nM au µM ont été sélectionnées. Ces interactants sont notamment utilisés comme « orthèses » moléculaires pour la cristallogenèse de protéines ne pouvant pas cristalliser seule. Elles ont également été employées pour du ciblage à l’intérieur de cellule eucaryote vivante, en co-localisant avec des cibles dans le noyau, le golgi ou les mitochondries. D’autres développements sont en cours, en particulier les alphaReps peuvent être utilisés comme des briques élémentaires en vue d’une ingénierie modulaire plus complexe afin d’élaborer de nouveaux objets comme des senseurs ou des effecteurs. Des projets de constructions de nouvelles bibliothèques basées sur l’ingénierie de nouveaux « scaffold » sont également en cours pour élargir le champ des applications, en générant des surfaces aux propriétés complémentaires.

    Lieu : Salle de Conférences Lederer - Bâtiment 430, campus d’Orsay


  • Lundi 2 octobre 2017 14:00-17:00 - Pierre Chervy - I2BC equipe Interactions et mécanismes d’assemblage des protéines et des peptides

    caractérisation biophysique des interactions entre le Lanréotide et des membranes lipidiques

    Lieu : amphithéâtre J. TALAIRACH - Neurospin, CEA Saclay


  • Lundi 16 octobre 2017 14:00-17:00 - The Quyen Nguyen - team : Structural Biochemistry of Microtubules, Kinesins and their Cargos

    Caractérisation structurale du recrutement de la protéine JIP1 par la chaîne légère (KLC) de la kinésine1

    Résumé : Les kinésines sont des moteurs moléculaires impliqués dans le transport intracellulaire de nombreux cargos au sein de la cellule. Bien que la motilité des kinésines soit bien comprise, les mécanismes moléculaires à la base du recrutement des cargos le sont beaucoup moins.
    La kinésine1 joue divers rôles dans les cellules neuronales, où elle contribue à l’organisation spatiale et temporelle de nombreux composants cellulaires. Elle jouerait un rôle dans différentes pathologies neurologiques, comme la maladie d’Alzheimer. Comprendre comment la kinésine1 reconnaît et interagit avec ses cargos est important pour déterminer son rôle, ainsi que celui de ses cargos, au niveau du fonctionnement des cellules normales et pathologiques. La kinésine1 est un hétérotétramère constitué de deux chaînes lourdes (KHC) et de deux chaînes légères (KLC) toutes deux étant capables de recruter des protéines cargos. L’une des premières protéines cargos à avoir été identifiée est JNK-interacting protein 1 (JIP1) qui est, entre autres : (i) une protéine d’échafaudage pour la voie de signalisation des MAP kinases et (ii) une protéine adaptatrice pour le transport de la protéine précurseur de l’amyloïde (APP) responsable de la maladie d’Alzheimer. Dans les deux cas, JIP1 régule des processus critiques au niveau de la cellule, ce qui en fait une protéine intéressante à étudier. Des premières études ont permis de mieux comprendre comment JIP1 est recrutée et transportée par la kinésine1. Cependant, le détail de l’interaction entre KLC et JIP1 n’est pas encore complètement décrit et donc compris.
    Objectifs : Mon travail de doctorat vise à caractériser au niveau moléculaire l’interaction entre KLC et JIP1. Pour ce faire, j’avais pour objectifs : 1) de caractériser les domaines d’interaction des deux protéines seules, 2) d’étudier la formation du complexe en solution par des approches biophysiques et 3) de déterminer la structure 3D du complexe par cristallographie.
    Résultats : Dans un premier temps, j’ai caractérisé le domaine TPR de KLC seul en contribuant entre autres au développement d’une boite à outils moléculaires. J’ai aussi participé à la détermination de deux structures cristallographiques du domaine TPR de KLC1/2 permettant de mettre en évidence la plasticité structurale de la 1ère hélice de ce domaine (Nguyen et al, soumis). Dans un second temps, j’ai mis en place les conditions d’expression et de purification du domaine PTB de JIP1 et mener la caractérisation structurale de ce domaine en solution. Bien que ce domaine de JIP1 ne soit pas nécessaire pour l’interaction avec KLC, j’ai pu étudier l’impact de sa présence au niveau du recrutement par KLC. Finalement, j’ai caractérisé le recrutement de JIP1 par KLC en confirmant tout d’abord un certain nombre d’information sur l’interaction entre le domaine TPR de KLC et la région C-terminale (Cter) de JIP1 au niveau moléculaire. Les nombreux essais de cristallisation que j’ai menés n’ont pas permis d’obtenir des cristaux du complexe KLC:JIP1. J’ai cependant pu cartographier de façon précise la zone d’interaction de JIP1-Cter avec le domaine TPR de KLC en employant les différents outils de KLC disponibles pour déterminer par calorimétrie leur affinité avec JIP1-Cter (Nguyen et al., en préparation).
    Conclusion : Ainsi, mon travail de doctorat a permis de mieux comprendre 1) la versatilité structurale du domaine TPR de KLC, 2) l’impact du domaine PTB de JIP1 pour son recrutement par KLC et 3) le mode d’interaction de JIP1 par KLC.
    Mots clés : Kinésine1, KLC-TPR, JIP1
    Co-responsables : Paola Llinas et Julie Ménétrey

    Lieu : Bibliothèque - Bâtiment 34, Campus de Gif


  • Vendredi 22 décembre 2017 14:00-17:00 - Clément Nemoz - Equipe Enveloppe Nucléaire, Télomères et Réparation de l’ADN

    Rôle de Ku70/80 dans le recrutement des facteurs du NHEJ portant un motif de fixation à Ku

    Lieu : Auditorium I2BC - Bât. 21, Campus de Gif


  • Vendredi 16 février 2018 10:00-12:30 - José Luis Vazquez-Ibar - Laboratoire des Protéines et Systèmes Membranaires, Département B3S, I2BC

    Structural and functional studies of membrane transport proteins

    Lieu : Auditorium I2BC - Bâtiment 21 - Campus de Gif-sur-Yvette


  • Vendredi 23 février 2018 14:00-18:25 - Danni LIU - Equipe OCHSENBEIN, I2BC

    Rôle des chaperons d’histones dans la réplication et réparation de l’ADN

    Résumé : La chromatine chez les eucaryotes, porte des informations génétiques et épigénétiques. Les mécanismes garantissant le maintien de ces informations lors de la division cellulaire ou la réparation de l’ADN sont encore mal connus et ils constituent l’enjeu principal du projet de thèse. Plus particulièrement, l’objectif du projet de thèse est de chercher à comprendre comment les chaperons d’histones coordonnent leur action avec des partenaires associés à la fourche de réplication pour conserver les marques épigénétiques portées par les histones parentales et les reporter sur les histones nouvellement synthétisées. Cette thèse décrit précisément comment ASF1 (Anti Silencing Function 1) coopère avec le complexe CAF-1 (Chromatin Assembly Factor 1) et la sous-unité de l’hélicase réplicative MCM2 (Mini Chromosome Maintenance 2), pour la prise en charge des H3-H4 dans la réplication et la réparation de l’ADN. La thèse s’intéresse également à la régulation de l’activité de ces chaperons d’histones par des kinases activées suite à des stress réplicatifs ou des dommages de l’ADN. En particulier nous avons cherché à mieux comprendre comment l’ajout de groupements phosphate sur ASF1 par une enzyme appelée TLK (Tousled Like Kinase) module son activité au cours du cycle cellulaire et en réponse aux dommages de l’ADN. La caractérisation de l’importance des sites phosphorylés sur les propriétés de liaison du chaperon, permet de mieux comprendre le rôle joué par différent forme d’ASF1 dans l’assemblage des histones sur l’ADN et le maintien des informations épigénétiques. Le travail de thèse contient d’analyses biochimiques et structurales par une combinaison de techniques (SEC-MALS, AUC, ITC, RMN, cristallographie des rayons X) et d’analyses fonctionnelles sur des modèles cellulaires.

    Lieu : Amphithéatre Bloch, rez de chaussée Bât.772 - lieu-dit L’Orme des Merisiers
    Route de l’Orme
    91190 Saint-Aubin.


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  • Lundi 18 décembre 2017 09:00-18:00 -

    Journée du Département B3S

    Résumé :

    Programme Journée B3S - 18 décembre 2017

    Ci-joint, le programme quasi-définitif de la journée.
    Les inscriptions sont encore possibles jusqu’à jeudi (7 décembre) en remplissant le sondage à l’adresse :
    https://doodle.com/poll/z39as2mznqzvsek4
    Si vous souhaitez présenter un poster, merci d’envoyer un titre et une liste d’auteurs (en précisant qui présentera le poster le 18/12) à Jessica Andreani

    Lieu : Auditorium - Bâtiment 21, campus Gif-sur-Yvette


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